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全球最大CRISPR工具平台(蛋白/mRNA)
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SUMO蛋白酶(Ulp1)源自酿酒酵母,能以"无痕"方式特异性识别并切割SUMO融合蛋白中SUMO结构域C末端的Gly-Gly键,释放天然目的蛋白,无额外氨基酸残留,适用于重组蛋白标签去除及天然SUMO化蛋白的切割。
-20℃储存,0℃运输。
产品编号
产品名称
包装
P5008
SUMO蛋白酶 (SUMO Protease)
500/1000 U
B50081
10X SUMO Protease Buffer - Salt
1ml
B50082
10X SUMO Protease Buffer + Salt
来源于酿酒酵母(Saccharomyces cerevisiae)的泛素样特异性蛋白酶1(Ulp1),通过E.coli重组表达纯化获得。
以"无痕"方式特异性切割SUMO融合蛋白中的SUMO结构域,识别泛素样SUMO结构域的三级结构,并在SUMO结构域的C末端,水解x-Gly-Gly-x序列中Gly-Gly键后的肽键。
分子量为27 kDa,纯度经SDS-PAGE检测大于95%(≥95%)。
具有极宽的反应条件适应性:温度范围2-30°C,离子强度范围0-400 mM NaCl,pH范围6-8.5。
携带6x组氨酸标签,消化反应后可与裂解的SUMO结构域一起通过亲和层析方便去除。
在还原剂(如0.5-2 mM DTT)存在下效果更好,DTT可显著提高切割效率,尤其是在较长时间的孵育期间。
可用于切割天然SUMO修饰的蛋白质,以及重组SUMO融合蛋白的标签去除。
为获得最好的酶切效果,须保证待酶切的重组蛋白为完全纯化的蛋白。
对于大部分融合蛋白,SUMO Protease最理想的反应缓冲液液中NaCl的浓度为150mM。根据实际情况可在0~300mM之间调节NaCl的浓度以达到最佳的酶切效果。
融合蛋白酶切反应中咪唑的终浓度不应高于150mM,否则可能会影响SUMO Protease的酶切效率。